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L’utilisation irraisonnée d’antibiotiques a poussé les bactéries à développer des mécanismes de résistance face à ce type de traitement. Ce phénomène, appelé antibiorésistance, est désormais considéré par l’OMS comme l’une des plus grandes menaces pour la santé. L’absence de traitements contre ces bactéries devenues multirésistantes pourrait en effet nous ramener à une époque où des millions de personnes mouraient de pneumonie ou de salmonelle.

La bactérie Klebsiella pneumoniae, très fréquente dans les hôpitaux et particulièrement virulente, est l’un de ces pathogènes contre lesquels nos armes s’émoussent.

L’équipe du Prof. Pierre Cosson de l’Université de Genève a découvert que l’edoxudine, une molécule contre l’herpès découverte dans les années 60, fragilise la surface protective de cette bactérie et la rend plus facile à éliminer par les cellules immunitaires. Ces résultats sont à lire dans la revue PLOS ONE.

La mucoviscidose est une maladie génétique rare aux symptômes souvent très graves. Les malades souffrent notamment d’infections bactériennes chroniques pouvant évoluer vers une insuffisance respiratoire. En cause, des mutations du gène CFTR, dont le rôle est de réguler les mouvements d’eau à travers la membrane cellulaire. La qualité du mucus s’en trouve modifiée et il n’est alors plus capable de capturer les bactéries indésirables et de les expulser.

Grâce à un modèle reproduisant un épithélium respiratoire - un tissu protecteur composé d’une monocouche de cellules - l’équipe du Pr Marc Chanson de l’Université de Genève a découvert qu’une simple pellicule de liquide suffit à restaurer l’étanchéité des voies respiratoires et à diminuer le risque bactérien. Ces résultats, à découvrir dans une édition spéciale de la revue Cells, ouvrent la voie à de nouvelles thérapies basées sur l’hydratation du mucus. Une alternative prometteuse aux thérapies actuelles pas assez largement efficaces.

Afin d’obtenir la machinerie permettant aux bactéries de nager, plus de 50 protéines doivent être assemblées selon une logique et un ordre bien défini pour former le flagelle, l’équivalent cellulaire d’un moteur de bateau. Pour être fonctionnel, le flagelle s’assemble élément par élément, en terminant par l’hélice appelée filament flagellaire composé de six différentes protéines appelée flagellines.

Des microbiologistes du groupe du Prof. Patrick Viollier, de l’Université de Genève, démontrent que l’ajout de sucre sur les flagellines est déterminant pour l’assemblage et la fonctionnalité du flagelle. Cette glycosylation est assurée par l’enzyme FlmG, dont le rôle était jusqu’ici inconnu. Partant de cette observation, accessible dans la revue eLife, les chercheurs⁄euses ont enchaîné avec une autre découverte publiée dans Developmental Cell. Les six flagellines de Caulobacter crescentus, bactérie modèle de ces deux études, contiennent une intruse qui servirait de signal pour enclencher l’assemblage final du flagelle.

Les staphylocoques dorés ont la capacité de se développer dans des conditions environnementales très variables (sur la peau, dans le nez, sur des surfaces stériles, etc.). Leur haute faculté d’adaptation dépend notamment d’une protéine (une hélicase ARN) impliquée dans la dégradation d’ARN messagers devenus inutiles.

En cherchant à mieux comprendre son fonctionnement, des scientifiques du groupe du Prof. Patrick Linder de l’Université de Genève ont découvert que cette hélicase contribue à un autre processus physiologique, sans lien apparent avec le premier: la synthèse des acides gras qui sont les constituants essentiels de la membrane bactérienne. Cette avancée, à lire dans la revue PLoS Genetics, fournit un éclairage intéressant car la synthèse des acide gras est justement l’une des cibles privilégiées par de nombreux laboratoires pour lutter contre ce pathogène difficile à traiter en raison de sa résistance aux antibiotiques.

Réduire au maximum le nombre de composés anti-infectieux à tester sur un modèle animal en les triant au préalable sur des amibes infectées pour ne retenir que les plus efficaces. C’est le but de la recherche publiée en 2018 par le groupe du Prof. Thierry Soldati dans la revue Scientific Report et récompensée cet automne par le Prix 3R de l’Université de Genève.

Ce prix distingue et valorise depuis 2016 une chercheuse ou un chercheur de l’UNIGE pour sa contribution aux 3R. Les principes 3R - pour «réduire», «raffiner», «remplacer» - visent à réduire le nombre d’animaux utilisés en expérimentation, à raffiner la méthodologie pour minimiser les contraintes subies par l’animal tout en améliorant la qualité des résultats obtenus, et à remplacer le modèle animal par des méthodes alternatives dès que cela est possible.

La bactérie Staphylococcus aureus est responsable de nombreux types d’infections parfois mortelles chez l’humain. L’une de ses armes les plus redoutables est l’α-toxine, qui détruit les cellules de l’hôte en formant des pores au niveau de leurs membranes.

Des chercheurs du groupe de la Pre Sandra Citi de l’Université de Genève ont identifié le mécanisme qui permet l’ancrage de ces pores dans la membrane des cellules épithéliales. L’étude, publiée dans la revue Cell Reports, montre comment différentes protéines des cellules humaines s’assemblent en un complexe auquel s’arriment de nombreux pores, avec un verrou moléculaire qui stabilise le tout. Les biologistes démontrent également qu’il suffit de bloquer l’assemblage de deux des pièces du complexe pour que les pores puissent être enlevés de la membrane et que les cellules survivent. Identifier les mécanismes cellulaires de l’hôte qui contribuent à la virulence des toxines devient essentiel pour développer des approches thérapeutiques contre les bactéries résistantes aux antibiotiques.